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　　颜宁教授率领的科研小组自建立以来即致力于对膜转运蛋白结构，特别是营养物质质子共转运蛋白的结构与分子机理的研究。他们在2007年开始了对NAT家族蛋白的研究，首先选取了大肠杆菌尿嘧啶-质子共转运蛋白（Uracil:proton Symporter）UraA这一该家族代表性成员作为研究对象，利用现代结构生物学的方法，终于在2010年4月首次获得了UraA与底物尿嘧啶高达2.8埃的高分辨率三维精细结构。通过对三维晶体结构的分析，他们惊喜地发现：在拥有由14个跨膜片段形成的两个反向重复序列的UraA蛋白中，存在着一种全新的蛋白折叠形式。在第3号和第10号跨膜片段间存在着一对反向平行的beta-折叠片，它们在蛋白结构的维持和蛋白底物的识别中发挥了重要作用。