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　　华东理工大学学报Journal of East China U niversity of Science and TechnologyVol . 23 No. 41997208收稿日期: 1996212203蛋白质二级结构的红外光谱周瑞明(温州师范学院化学系, 温州 325000)沈永嘉3(华东理工大学精细化工研究所, 上海 200237)提要: 蛋白质的多肽链组成了各种特定的三维空间构象, 氢键在维系这种构造中起着十分重要的作用。本文通过红外光谱法研究了蛋白质的二级结构和氢键在维系这种构造中的作用, 发现具有螺旋和折叠构象的多肽链主要以反式构象为特征排布。关键词: 蛋白质; 红外光谱; 多肽...

　　华东理工大学学报Journal of East China U niversity of Science and TechnologyVol . 23 No. 41997208收稿日期: 1996212203蛋白质二级结构的红外光谱周瑞明(温州师范学院化学系, 温州 325000)沈永嘉3(华东理工大学精细化工研究所, 上海 200237)提要: 蛋白质的多肽链组成了各种特定的三维空间构象, 氢键在维系这种构造中起着十分重要的作用。本文通过红外光谱法研究了蛋白质的二级结构和氢键在维系这种构造中的作用, 发现具有螺旋和折叠构象的多肽链主要以反式构象为特征排布。关键词: 蛋白质; 红外光谱; 多肽链; 氢键; 三维空间构象中图分类号:Q 734蛋白质的二级结构是指蛋白质分子中多肽链本身的折迭方式。 根据已有的实验证明, 多肽链的二级结构, 主要是由骨干肽链组成的多肽折迭成规整的周期性的 2螺旋、 2折迭等空间构象。在这类结构之中, 尚有氢键参加以维持其空间构象的稳定性。本文应用红外光谱法, 通过离子化效应, 对蛋白质的二级结构及其稳定性和氢键对维持二级结构所起的表征作用提出一种新的研究方法。1实验部分1. 1试剂鸡蛋白(配制), 试剂明胶、 (NH 4)2Cr2O 7, 化学纯。1. 2仪器IR7650 型红外分光光度仪(上海分析仪器厂), ZF21 型短波紫外分析仪(上海电光仪器厂)。1. 3实验(1)样品调制: 取新鲜鸡蛋白 40mL , 加蒸馏水 120mL , 温热至 30C 并搅拌溶解, 通过双层丝网(300 目)过滤得均一状鸡蛋白溶液。(2)取蛋白溶液在平板玻璃上均匀涂布, 于适当温度下充分干燥成膜, 筛选蛋白膜厚度使之出现合适红外吸收强度。(3)固定蛋白膜于 KBr 窗片中测 IR 谱, 光谱范围为 4 000～ 650cm4cm(4)取上述鸡蛋溶液 50mL , 在避光下加入饱和重铬酸钾溶液 8mL , 氨水 0. 5mL , 搅拌均匀- 1, 光谱分辩率为- 1。 224