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　　定义蛋白质的一级结构指多肽链中氨基酸的排列顺序。一、蛋白质的一级结构主要的化学键肽键，有些蛋白质还包括二硫键。蛋白质的二级结构肽平面?肽键的特殊性质肽键由于共振而具有部分双键性质，因此，1)肽键比一般C-N键短，且不能自由旋转2)肽键原子及相邻的a碳原子组成肽平面3)相邻的a碳原子呈反式构型肽键比一般C-N键短肽键为一平面相邻的碳原子呈反式构型参与肽键的6个原子Ca1、C、O、N、H、Ca2位于同一平面，Ca1和Ca2在平面上所处的位置为反式(trans)构型，此同一平面上的6个原子构成了所谓的肽平面。由于空间位阻，。蛋白质的二级结构?概念：蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，即该段肽链间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象.?a-(a-helix)??-(?-pleatedsheet)??-(?-turn)?无规卷曲(randomcoil)（一）-螺旋1951年提出a-螺旋结构模型背景知识?肽键具有部分双键性质。?充分意识到氢键在蛋白质结构中的重要作用。?X-射线晶体学研究表明组成头发和豪猪刺的蛋白质的空间结构里存在重复结构。特征：1、每隔3.6个AA残基螺旋上升一圈，螺距0.54nm;2、螺旋体中所有氨基酸残基R侧链都伸向外侧，链内氢键几乎都平行于螺旋轴;3、每个氨基酸残基的

　　N-H与前面第四个氨基酸残基的

　　C=0形成氢键，肽链上所有的肽键都参与氢键的形成。—C—(NH—C—CO)3N—OHHR3.613(ns)氨基酸序列对a-螺旋结构结构的影响（二）-折叠两种?-折叠方式反平行：肽链的N端不处于同一端，氢键与肽链走向垂直。如：丝心蛋白。平行：所有肽链的N端处于同一端，氢键不与肽链走向垂直。如：β-角蛋白。-特征：多肽链中氨基酸残基n的羰基上的氧与残基（n+3）的氮原上的氢之间形成氢键，肽键回折1800。蛋白质的超二级结构在蛋白质分子中，特别是球状蛋白质中，由若干相邻的二级结构单元（即α—螺旋、β—折叠片和β—转角等）彼此相互作用组合在一起，，形成有规则、在空间上能辨认的二级结构组合体，充当三级结构的构件单元，称超二级结构。多肽链在超二级结构基础上进一步体称结构域。甘油醛3-P脱氢酶结构域蛋白质的三级结构整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。Myoglobin分子中多肽主链由长短不等的8段直的α螺旋组成最大的螺旋含23个残基最短的7个残基，分子中几乎80%的氨基酸残基都处于α螺旋区中。拐弯是由1—8个残基组成的无规则卷曲。核糖核酸酶三级结构示意图NHis12CHis119Lys41分子表面往往有一个内陷的空隙，它常常是蛋白质的活性中心大多数非极性侧链埋在分子内部，形成疏水核；而极性侧链在分子表面，形成亲水面。蛋白质的三级结构具有明显的折叠层次。亚基之间的结合力主要是疏水相互作用。蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级结构。有些蛋白质分子含有二条或多条多肽链，每一条多肽链都有完整的三级结构，称为蛋白亚基(subunit)。的四级结构蛋白质的二级结构是由氢键导致的肽链卷曲与折叠PrimarystructureSecondarystructurePolypeptide(singlesubunitoftransthyretin)Transthyretin,withfouridenticalpolypeptidesubunitsTertiarystructureQuaternarystructureTheRelationofStructureandFunctionofProtein牛核糖核酸酶的一级结构二硫键天然状态，有催化活性尿素、β-巯基乙醇去除尿素、β-巯基乙醇非折叠状态，无活性透析实验表明，蛋白质的一级结构决定它的空间结构，而特定的空间结构是蛋白质具有生物活性的保证。正常的红细胞（左图）与镰刀状红细胞（右图）的区别正常与异常的差异N-val·his·leu·thr·pro·glu·glu·····C(146)HbSβ肽链HbAβ肽链N-val·his·leu·thr·pro·val·glu·····C(146)这种由蛋白质分子发生变异所导致的疾病，称为“分子病”。血红蛋白单个（2个）氨基酸的改变影响功能：?HbSβ链第六位谷氨酸突变为缬氨酸。?谷氨酸：亲水、带负电荷；缬氨酸：疏水、不带电?HbS分子表面多了一个疏水侧链?HbS分子三维结构发生改变?由于伸出HbS分子表面的缬氨酸侧链创造了一个“粘性”的突起，因而一个HbS分子的“粘性”突起可以与另一个HbS分子的互补口袋通过疏水作用结合，最终导致HbS分子的聚集沉淀。（脱氧HBS）?由于伸出HbS分子表面的缬氨酸侧链创造了一个“粘性”的突起，因而一个HbS分子的“粘性”突起可以与另一个HbS分子的互补口袋通过疏水作用结合，最终导致HbS分子的聚集沉淀。（脱氧HBS）蛋白质空间结构与功能的关系?肌红蛋白血红素辅基His93??自然状态下，血红素辅基和 CO 的结合能力 是其和 O 2 结合的 20000 倍，但是在肌红蛋 白中却只有 200 倍，为什么？ 肌红蛋白 (Mb) 的氧解离曲线 血红蛋白 ? T 态和 R 态 T 态（ tense state ） 去氧血红蛋白的主要构象 R 态（ relaxed state ）氧合血红蛋白的主要构象 T 态向 R 态转变因素 当亚铁离子移动时，它同时拖动 His F8 残 基，进一步导致蛋白质的构象发生改变。 * 变构效应 (allosteric effect ) 一个寡聚体蛋白质的一个亚基与其配体结合 后，能影响此寡聚体中另一个亚基与配体结合能 力的现象，称为变构效应。 像血红蛋白这种具有变构效应的蛋白质称为 变构蛋白（ allosteric protein ）。 (allosteric effect) 的构象，进而改变蛋白质生物学活性的现象。 氧结合曲线 肌肉 The Physical and Chemical Characters and Separation and Purification of Protein 蛋白质分子除两端的氨基和羧基可解离外， 氨基酸残基侧链中某些基团，在一定的溶液 pH条 件下都可解离成带负电荷或正电荷的基团。 * 蛋白质的等电点 ( isoelectric point, pI) 当蛋白质溶液处于某一 pH 时，蛋白质解离成 正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，净电 荷为零，此时溶液的 pH 称为蛋白质的等电点。 （二）、蛋白质胶体的性质 ? 蛋白质溶液有许多高分子溶液的性质，如： 扩散慢、易沉降、 粘度大、不能透过半透膜， 在水溶液中可形成亲水的胶体。 ? 蛋白质胶体溶液的稳定因素：水化膜、带 电荷。当破坏这两个因素时，蛋白质中从溶液 中析出而产生沉淀。 （三）、蛋白质的变性作用 (denaturation) 1、蛋白质变性的概念：天然蛋白质受物理或化学因素 学性质的改变，但并未导致其一级结构的变化，这种作 用称为蛋白质的变性。 2、使蛋白质变性的因素 1）物理因素：高温、高压、射线）化学因素：强酸、强碱、重金属盐等 3、变性的本质： 分子中各种次级键断裂，使其空间构象从紧密有 序的状态变成松散无序的状态，一级结构不破坏。 4、蛋白质变性后的表现： （1）生物学活性消失 （2）理化性质改变：溶解度下降，粘度增加，紫外 吸收增加，侧链反应增强，对酶的作用敏感，易被水 解。 （四）蛋白质的紫外吸收光谱 蛋白质在远紫外光 区（200-230nm ）有较 大的吸收，在 280nm有 一特征吸收峰，可利用 这一特性对蛋白质进行 定性定量鉴定。 蛋白质质量浓度 / （ mg/ml ） =1.55A 1cm - 0.76A 1cm 280 260 测定范围： 0.1 ～ 0.5mg/ml ⒈茚三酮反应 (ninhydrin reaction) 蛋白质经水解后产生的氨基酸也可发生茚 三酮反应。 ⒉双缩脲反应 (biuret reaction) 蛋白质和多肽分子中肽键在稀碱溶液中与 硫酸铜共热，呈现紫色或红色，此反应称为双 缩脲反应，双缩脲反应可用来检测蛋白质水解 程度。但是双缩脲不与二肽反应。 蛋白质纯化与鉴定的常用方法 层析 ? 91 ? 93 ? 94 ? 95