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　　1、基础生物化学基础生物化学Basic Biochemistry3 3 蛋白质（蛋白质（ProteinProtein）化学化学3.1 3.1 氨基酸氨基酸3.2 3.2 肽肽3.3 3.3 蛋白质的分子结构蛋白质的分子结构3.4 3.4 蛋白质结构与功能的关系蛋白质结构与功能的关系3.5 3.5 蛋白质的重要性质、分类蛋白质的重要性质、分类蛋白质的分子结构蛋白质的分子结构天然蛋白质各有其特殊的生物学活性，肽链的天然蛋白质各有其特殊的生物学活性，肽链的氨基酸序列决定了每氨基酸序列决定了每一种蛋白质的生物学活性和结构特点。一种蛋白质的生物学活性和结构特点。为了研究方便，将蛋白质的结构分为一级结构、二级

　　2、结构、三级结构和为了研究方便，将蛋白质的结构分为一级结构、二级结构、三级结构和四级结构四级结构4 4个层次，同时在二、三级结构间又划分出个层次，同时在二、三级结构间又划分出超二级结构超二级结构和和结构域结构域。蛋白质的一级结构蛋白质的一级结构蛋白质的一级结构是指蛋白质中氨蛋白质的一级结构是指蛋白质中氨基酸的排列顺序。基酸的排列顺序。蛋白质结构研究史蛋白质结构研究史1951954 4年英国年英国SangerSanger等人，完成了等人，完成了牛胰岛素牛胰岛素(Isulin)Isulin)一级结构测定一级结构测定工作，分子量为工作，分子量为57005700D D，有有A A链链(21(21Aa)A

　　3、a)和和B B链链(3030AaAa)两条肽链，两个两条肽链，两个链间链间有二硫键和一个有二硫键和一个链链内内二硫键二硫键(A A链链)。19601960年年Stanford MooreStanford Moore等完成了等完成了牛胰核糖核酸酶牛胰核糖核酸酶(RNase)RNase)的分析，的分析，RNaseRNase由一条含由一条含124124个氨基酸个氨基酸残基的多肽链组成，分子内含有残基的多肽链组成，分子内含有4 4个个链内链内二硫键二硫键，它是水，它是水解核糖核酸磷酸二酯键的酶。解核糖核酸磷酸二酯键的酶。血红蛋白血红蛋白(hemoglobin)hemoglobin)结构的研究是另一大成

　　4、就，血红蛋白分子是结构的研究是另一大成就，血红蛋白分子是一个一个四聚体四聚体，它是由，它是由4 4条条称珠蛋白称珠蛋白(globin)globin)的的多肽链多肽链(亚基亚基)借非共价键连借非共价键连接聚集而成，其中接聚集而成，其中两条两条是相同的是相同的 链链(141141个残基个残基)，另，另两条两条是相同的是相同的 链链(146146个残基个残基)。19671967年年EdmanEdman等发明的氨基酸序列分析仪；等发明的氨基酸序列分析仪；19731973年年MoorMoor等制造的氨基等制造的氨基酸自动分析仪极大地推动了氨基酸序列测定的进度。酸自动分析仪极大地推动了氨基酸序列测定的进度

　　5、。肽链肽链(polypeptide chain)主链主链不同肽段通过自不同肽段通过自身的相互作用、形成氢键，身的相互作用、形成氢键，沿某一主轴盘旋折叠沿某一主轴盘旋折叠而而形成的形成的局部空间结构局部空间结构。多肽链中主链原子的局部空间排布即构象，多肽链中主链原子的局部空间排布即构象，不不涉及侧链涉及侧链部分的构象。部分的构象。蛋白质的二级结构蛋白质的二级结构(secondary structure)维持蛋白质构象的作用力蛋白质的构象蛋白质的构象(conformation)conformation)：蛋白质分子是由氨基酸首尾相连而成蛋白质分子是由氨基酸首尾相连而成的共价多肽链，的共价多肽链，每

　　6、一种蛋白质每一种蛋白质都都有自己特有的构象有自己特有的构象，而，而不是不是一条走向一条走向随机随机的的松散链松散链。氢键氢键：多肽链中电负性很强的：多肽链中电负性很强的N N原子原子或或O O原子原子与与N N-H H或或O O-H H的的H H原子原子之间形成。之间形成。盐键盐键(离子键离子键)：蛋白质分子中的某些氨基酸：蛋白质分子中的某些氨基酸在生理在生理pHpH条件下，其条件下，其侧链侧链是是带电带电基团基团，它们，它们之间之间可以形成离子键。可以形成离子键。疏水作用疏水作用：介质：介质水分子对疏水基团的排斥作用水分子对疏水基团的排斥作用，疏水作用在维持蛋白质的，疏水作用在维持蛋白质的三

　　7、级结构稳定性和四级结构的形成占有重要作用。三级结构稳定性和四级结构的形成占有重要作用。范德华力范德华力：范得华力虽然很弱，但在蛋白质分子中它的数量较大，且：范得华力虽然很弱，但在蛋白质分子中它的数量较大，且具具有有加和性加和性，因此也是形成和稳定蛋白质构象的一种作用力。，因此也是形成和稳定蛋白质构象的一种作用力。配位键配位键：两个原子之间由单方面提供共用电子对形成的共价键。如：两个原子之间由单方面提供共用电子对形成的共价键。如FeFe2+2+、CuCu2+2+、ZnZn2+2+等金属离子等金属离子以配位键与蛋白质连接以配位键与蛋白质连接，参与形成蛋白质高级结构。，参与形成蛋白质高级结构。a.a

　　8、.盐键盐键b.f.b.f.氢键氢键 c.c.疏水作用疏水作用 d.d.范得华力范得华力 e.e.二硫键二硫键 g.g.酯键酯键-螺旋结构（螺旋结构（-helixhelix）19501950年年PaulingPauling和和CoreyCorey对对-角蛋角蛋白白(-keratin)keratin)进行进行X X线衍射分析，从线衍射分析，从衍射图中看到有衍射图中看到有0.50.50.550.55nmnm的重复单的重复单位，故推测蛋白质分子中有重复性结构位，故推测蛋白质分子中有重复性结构，认为这种重复性结构，认为这种重复性结构为为-螺旋。螺旋。天然蛋白质绝大多数为右手螺旋。天然蛋白质绝大多数为右手

　　9、螺旋。二级结构的基本类型二级结构的基本类型左手和右手螺旋左手和右手螺旋-螺旋的结构特点螺旋的结构特点多个肽键平面通过多个肽键平面通过-碳原碳原子旋转，相互紧密盘曲成规子旋转，相互紧密盘曲成规则的周期性构象，即右手螺则的周期性构象，即右手螺旋或左手螺旋。旋或左手螺旋。主链呈螺旋上升，每主链呈螺旋上升，每3.6个个氨基酸残基上升一圈，相当氨基酸残基上升一圈，相当于于0.54nm，每个每个Aa残基沿轴残基沿轴上升上升0.15nm。相邻两圈螺旋间相邻两圈螺旋间借肽键中的第借肽键中的第n n个个Aa(NH)Aa(NH)与第与第n+4n+4个个Aa(CO)Aa(CO)形成氢键形成氢键，环内原子数环内原子数

　　10、1313；氢氢键的取向与中心轴键的取向与中心轴平行。平行。3OHCNHCHCON4、侧链基团对侧链基团对a-螺旋结构的影响：螺旋结构的影响：酸性或碱性酸性或碱性AA集中的区域（同种电荷的相斥）集中的区域（同种电荷的相斥）多肽链上多肽链上连续出现带同种电荷基团连续出现带同种电荷基团的氨基酸残基的氨基酸残基,(,(如如Lys，Asp，Glu)，不能形成稳定的不能形成稳定的螺旋。如多聚螺旋。如多聚Lys、多聚、多聚Glu。Gly在肽中连续存在时，不易形成在肽中连续存在时，不易形成螺旋。螺旋。Pro、羟脯氨酸中止羟脯氨酸中止螺旋。螺旋。R基大（如基大（如Ile）不易形成）不易形成螺旋螺旋R基较小，且不

　　11、带电荷的氨基酸利于基较小，且不带电荷的氨基酸利于螺旋的形成。螺旋的形成。脯氨酸会打断脯氨酸会打断螺旋结构螺旋结构H O H O H O N C C NC C N C C Rn-1 CH2CH2Rn+1CH2n-1n+1折叠也称折叠也称-片层（片层（pleated sheetpleated sheet）conformation)conformation)是由两条或是由两条或多条几乎完全伸展的多肽链侧向通过氢键连接在一起，相邻两肽链以相同或相多条几乎完全伸展的多肽链侧向通过氢键连接在一起，相邻两肽链以相同或相反方向平行排列成片状。反方向平行排列成片状。折叠结构（折叠结构（pleatedpleate

　　12、d）-片层结构特点：肽链处于相当伸展的结构，肽链平面之间折叠成锯齿状，相邻肽键平面间呈110110 角。每个AaAa残基伸展的长度为0.350.35，AaAa残基的R R侧链伸出在锯齿的上方或下方。依靠两条肽链间的C=OC=O与另一条的-NHNH基之间形成氢键，使构象稳定。两段肽链可以是平行的或是反平行的。平行的-折叠在纤维轴上的重复周期为0.650.65nmnm；反平行的则为0.70.7nmnm。从能量角度而言，反平行的片层更为稳定。转角（转角（turnturn）也称也称弯曲弯曲(bend)bend)、回折回折(reverse turn)reverse turn)或发夹结构或发夹结构(hairpin hairpin structure)structure)，是指肽链出现的是指肽链出现的180180回折回折，由弯曲处的，由弯曲处的第一个第一个AaAa残基的残基的-C=OC=O与与第四个第四个AaAa残基的残基的-NHNH之间形成氢键之间形成氢键(4(41 1氢键氢键)。产生一种不很稳定的环。产生一种不很稳定的环形结构。形结构。NC无规卷曲无规卷曲没有没有确定确定规律性规律性的部的部分肽链构象分肽链构象,属于属于松散松散的无的无规卷曲规卷曲(random coil)。